amyloid b-protein

Amyloid β-Protein 10-20 acetate (Amyloid β-Protein 10-20 acetate (152286-31-2 free base)) 是 Amyloid-β 肽的片段，可能用于神经系统疾病的研究。Amyloid β 蛋白片段含有 α-分泌酶加工位点（Lys16-Leu17 键）。它还包含负责与小胶质细胞结合的 HHQK 结构域（残基 13-16）。

Beta-Amyloid Protein Precursor 770 (135-155)Aβ Protein Precursor 770 (135-155)

(Gly22)-amyloid beta-protein(1-40) (Arctic variant Ab40ARC (E22G)) 是用于阿尔茨海默病研究的肽。

FITC-β-Ala-Amyloid β-Protein (1-42) ammonium 是一种关键于阿尔茨海默病发病机制中的 FITC 标记 Aβ1-42 单体肽。

(Glu20)-Amyloid β-Protein (1-42) 是一种具有 Glu20 突变的淀粉样蛋白β (Aβ) 变体，该变体的原纤维化速度较慢。此突变能够减少 Aβ 的聚集倾向，进而阻止缓慢原纤化肽的累积。它是阿尔茨海默病中血管及脑内淀粉样沉积物的关键组成部分。

(D-Asp1)-Amyloid β-Protein (1-42)，一种Aβ肽片段，主要构成阿尔茨海默病血管和实质淀粉样沉积物。

(Gln22,Asn23)-Amyloid β-Protein (1-40) 为特定多肽，主要应用于研究脑淀粉样血管病的相关突变。

Cys-Gly-Lys-Arg-Amyloid β-Protein (1-42) 为淀粉样β蛋白（Aβ）的一段肽片段, 主要应用于阿尔茨海默病研究中。

(Nle35)-Amyloid β-Protein (1-42) ammonium 是一种肽。

Biotinyl-Ahx-Amyloid β-Protein (1-42) ammonium 为N-末端接有生物素的 Amyloid β-Protein (1-42)，主要存在于阿尔茨海默病患者血管与脑组织中的淀粉样沉积物中。

'(Gln22)-Amyloid β-Protein (1-42)'，为β-Amyloid (1-42) 的Dutch突变（E22Q）形式，显示出提升的纤维原性及致病性。

'(Met(O)35)-Amyloid β-Protein (1-42)，Aβ42的一种氧化形态，位于Met35。该化合物可形成与Aβ40具有相似大小和分布特征的寡聚体，适用于阿尔茨海默病（AD）研究。'

(Met(O2)35)-Amyloid β-Protein (1-42) 是一种多肽。

Amyloid β-Protein (3-42) 为Pyr肽前体, 其焦谷氨酸修饰的形式 Aβ (pEAβ) (3-42) 构成阿尔茨海默病淀粉样斑块的关键。pEAβ (3-42) 能促进 Aβ(1-42) 聚集，并且 Aβ(1-42) 显著延缓pEAβ(3-42) 的初级及次级成核过程。

(Pyr11)-Amyloid β-Protein (11-40) (A beta 11pE-40) 作为一种肽， 主要应用于阿尔茨海默病相关研究。

(Lys22)-Amyloid β-Protein (1-42) 是 WT Amyloid β-Protein (1-42) 肽的突变。

(Gly22)-Amyloid β-Protein (1-42) 为淀粉样蛋白β-蛋白(Aβ)的一种肽段，主要在阿尔茨海默病患者的血管和脑组织中形成淀粉样沉积。Aβ中Glu22至Gly22的突变显著促进了该蛋白的聚集。

β-Amyloid precursor protein (96-110), cyclized (human) 为一种淀粉样前体蛋白衍生物，特别适用于阿尔茨海默病相关研究。

Acetyl-Amyloid β-Protein (1-6) amide 是一种具有潜在铜(II)结合位点的六肽，主要用于阿尔茨海默病及相关疾病的研究。

Biotinyl-Amyloid β-Protein (1-42) ammonium 是一种生物素化的 Amyloid β-Protein (1-42). Amyloid β-Protein (1-42) ammonium 可用于 Aβ1-42 在大脑中转化为 Aβ1-40 的研究。

Cys-Gly-Lys-Lys-Gly-Amyloid β-Protein (36-42) 为β淀粉样蛋白36至42氨基酸片段，构成阿尔茨海默病患者大脑淀粉样斑块的核心组分。此多肽链含36-43个氨基酸，而β淀粉样低聚物(Aβos)通过引起神经损伤与认知功能障碍，在阿尔茨海默病发展中扮演重要角色。

Amyloid β-Protein (33-42) TFA，β-淀粉样蛋白残基的33-42段，能够抑制Aβ42诱导的毒性。

Amyloid A proteins (H2N-Ala-Gly-Leu-Pro-Glu-Lys-Tyr-OH) are a family of apolipoproteins associated with high-density lipoprotein in plasma. Different isoforms of SAA are expressed constitutively at different levels or in response to inflammatory stimuli.

(Asp37)-Amyloid β-Protein (1-42) 是野生型 Amyloid-beta (1-42) 肽的 G37D 突变体。

β-amyloid (12-28) TFA, a peptide fragment of β-amyloid protein (β1-42), is the major component of senile plaque cores. β-amyloid (12-28) has aggregation properties and the potential for Alzheimer’s disease research.

Amyloid β-peptide fragment; minimum section required to bind to brain proteins. Binds with high affinity to α7-nicotinic ACh receptors, and impairs memory retention following central administration in mice in vivo.

β-Amyloid (22-35) is a 14-aa peptide, shows aggregates and induces neurotoxicity in the hippocampal cells. Beta amyloid (22-35) is a synthetic truncated fragment of beta-amyloid peptide.

β-Amyloid (1-16) is an amyloidogenic protein fragment with a sequence derived from β-amyloid. It exhibits the ability to bind to metal ions, indicating its involvement in metal-binding processes. β-Amyloid, a peptide, is responsible for the formation of amyloid plaques in the brains of individuals affected by Alzheimer's disease (AD).

β-Amyloid (29-40), a fragment of the Amyloid-β peptide, possesses physical and chemical properties similar to those of viral protein fusion peptides. The C-terminal fragments (29-40 42) of Alzheimer's beta amyloid peptide can induce the fusion of liposomes.

Amyloid β-Protein (10-20) is a fragment of Amyloid-β peptide, maybe used in the research of neurological disease.Amyloid β protein fragment containing the α-secretase processing site (Lys16-Leu17 bond). It also contains the HHQK domain (residues 13-16) re

β-Amyloid (1-15) (Amyloid β-Protein (1-15)) 是 β-淀粉样蛋白片段，可用于研究阿尔茨海默病。

β-Amyloid (1-28), a fragment of the β-Amyloid protein, is involved in metal binding.