WL47 is a high-affinity ligand for caveolin-1 (CAV1) with a dissociation constant (Kd) of 23 nM, demonstrating potent disruption of CAV1 oligomers. This compound exhibits selectivity for CAV1, with minimal interaction towards BSA, casein, and HEWL. Notably, WL47's molecular structure is 80% smaller than its T20 parent sequence, rendering it a useful tool for investigating caveolin-1 function [1].

Caveolin-1（CAV）是一种单调的膜蛋白（22 kDa），仅穿透脂质双层的单层，N-端和C-端均位于细胞质一侧。CAV的多个副本可通过寡聚形成高分子量复合体，使膜向内弯曲形成直径为50-100 nm的凹陷结构，称为'caveolae'。

T20是由gp41衍生的36氨基酸肽，阻断HIV病毒与CD4+ T细胞的融合。WL47的长度比原始T20序列小80%，亲和力提高了7500倍。

体外实验显示了WL47与CAV寡聚体的活性，并且提出了一种测量寡聚化程度的方法。采用一种CAV变体（CAV(FLV)），该变体可自发寡聚形成直径的CAV纳米颗粒，用以检查WL47的解聚作用。WL47有效破坏这些纳米颗粒，但在还原剂存在下不干扰寡聚化，证明了WL47功能需要通过二硫键的二聚化。