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α-Helix Mimetics Library
α-螺旋是蛋白质中常见的二级结构类型。与β-折叠或β-链等其他次级结构元素相比,α-螺旋结构也相当紧凑。如果两个蛋白质之间的主要相互作用是在三维空间中相对较近的残基形成的,尽管在主要序列中不一定是相邻的,药物分子可以被设计来模拟或中断这些相互作用。α-螺旋模拟物库中共有6867个化合物。
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众所周知,α-螺旋模拟物在许多具有治疗意义的蛋白质-蛋白质相互作用( PPIs )中具有生物活性。值得注意的例子包括HDM2 ( HDM4 ) / p53和BCL - 2家族蛋白。然而,α-螺旋类似物化合物在药物发现中的潜在应用范围超越了蛋白质相互作用问题,包括G蛋白偶联受体( GPCRs )、离子通道和迅速出现的溶质载体( SLC )蛋白等新兴靶点类别。在体外实验的支持下,ASINEX通过广泛的计算机模拟,设计、合成了一系列能够采用α-螺旋构象的新颖的结构复杂的骨架,这些骨架能够采用α-螺旋构象。设计的骨架可以分为2类:1 )骨架模拟物和2 )表位模拟物:α-螺旋模拟物设计的主要问题之一是在亲脂性和溶解性之间保持平衡;因此我们实验测定了所得化合物在DMSO和PBS中的溶解度
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